Классы
Предметы

Белки

Этот видеоурок доступен по абонементу
Подробнее об абонементе, платных и бесплатных уроках

У вас уже есть абонемент? Войти

Оплатить абонементот 75 руб. в месяц
У вас уже есть абонемент? Войти
Белки

На данном уроке будет рассмотрена тема: «Белки». Вы повторите, что такое белки. Затем исследуете их состав и свойства с помощью кислотного или щелочного гидролиза. Узнаете роль ферментов в гидролизе белков. Изучите первичную, вторичную и более сложные структуры белка. Вы рассмотрите разновидности белков.

Строение и структура белка

Белки – этоприродные полимеры, построенные из остатков аминокислот.

Гидролиз белков

Пептидная связь гидролизуется в кислой или щелочной среде. При этом образуются соли аминокислот по карбоксильной группе или по аминогруппе (рис. 1).

 

Образование солей

Рис. 1. Образование солей

Белки гидролизуются и под действием ферментов (рис. 2).

Гидролиз белков

Рис. 2. Гидролиз белков

Строение белков

Рассмотрите рисунок 3.

Строение белков

Рис. 3. Строение белков

Первичная структура белка – этопоследовательность аминокислотных остатков.

Вторичная структура белка – расположение полипептидной цепи в пространстве, обусловленное водородными связями между атомом кислорода карбоксильной группы и атомом водорода аминогруппы разных аминокислотных остатков.

Третичная структура белка – расположение вторичной структуры в пространстве, обусловленное дополнительными взаимодействиями между различными участками полипептидной цепи. Этими взаимодействиями могут быть:

- образование дисульфидных мостиков между остатками аминокислоты цистеина,

- ионные связи между боковыми карбоксильными группами и аминогруппами (солевые мостики),

- сложноэфирные связи между боковыми карбоксильными группами и ОН-группами остатков серина или треонина (сложноэфирные мостики),

- водородные связи между боковыми гидроксилами, карбоксильными группами, аминогруппами и электроотрицательными атомами другого участка цепи,

- гидрофобные взаимодействия (молекула стремится свернуться так, чтобы углеводородные остатки были сближены друг с другом внутри клубка, а внешний слой составляли группы, взаимодействующие с полярными молекулами воды),

- p-стэкинг – притяжение между плоскостями двух бензольных колец за счет частичного перекрывания р-орбиталей атомов углерода.

Четвертичная структура белка – объединение нескольких полипептидных цепей в один белок.

Например, гемоглобин состоит из 4 пептидных цепочек, каждая из которых содержит по 140 остатков аминокислот.

Свойства белков

Денатурация белка

Денатурация – разрушение вторичной, третичной и четвертичной структуры белка при различных воздействиях (нагревании, действии растворителей, иногда даже при энергичном встряхивании). Первичная структура при этом не разрушается. Рис. 4.

Денатурация белка при варке яйца

Рис. 4. Денатурация белка при варке яйца

Денатурация происходит при варке яйца, скисании молока.

Качественные реакции на белок

1. При нагревании белки разлагаются с выделением летучих продуктов, издавая характерный запах жженых перьев.

2. Ксантопротеиновая реакция – пожелтение белка при действии концентрированной азотной кислоты (окраска появляется за счет нитрования бензольных колец, входящих в состав остатков ароматических аминокислот).

3. Биуретовая реакция – окрашивание в ярко-фиолетовый цвет при действии раствора соли меди (II) в щелочной среде – обусловлена образованием комплексов иона меди (II) с боковыми аминогруппами.

Функции белков в организме

Функции белков в организме представлены на рисунке 5.

Функции белков в организме (Источник)

Рис. 5. Функции белков в организме (Источник)

Подведение итога урока

На данном уроке была рассмотрена тема: «Белки». Вы повторили, что такое белки. Исследовали их состав и свойства с помощью кислотного или щелочного гидролиза. Узнали роль ферментов в гидролизе белков. Изучили первичную, вторичную и более сложные структуры белка. Вы рассмотрели разновидности белков.

 

Список литературы

  1. Рудзитис Г.Е., Фельдман Ф.Г. Химия: Органическая химия. 10 класс: учебник для общеобразовательных учреждений: базовый уровень/ Г. Е. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман. – 14-е издание. – М.: Просвещение, 2012.
  2. Химия. 10 класс. Профильный уровень: учеб. для общеобразоват. учреждений/ В.В. Еремин, Н.Е. Кузьменко, В.В. Лунин, А.А. Дроздов, В.И. Теренин. – М.: Дрофа, 2008. – 463 с.
  3. Химия. 11 класс. Профильный уровень: учеб. для общеобразоват. учреждений/ В.В. Еремин, Н.Е. Кузьменко, В.В. Лунин, А.А. Дроздов, В.И. Теренин. – М.: Дрофа, 2010. – 462 с.
  4. Хомченко Г.П., Хомченко И.Г. Сборник задач по химии для поступающих в вузы. – 4-е изд. – М.: РИА «Новая волна»: Издатель Умеренков, 2012. – 278 с.

 

Домашнее задание

  1. №№ 1, 2, 3 (с. 24) Рудзитис Г.Е., Фельдман Ф.Г. Химия: Органическая химия. 10 класс: учебник для общеобразовательных учреждений: базовый уровень/ Г. Е. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман. – 14-е издание. – М.: Просвещение, 2012.
  2. Как можно разрушить третичную структуру белка?
  3. На примере аланина объясните образование дипептидов.

 

Дополнительные рекомендованные ссылки на ресурсы сети Интернет

  1. Органическая химия (Источник).
  2. Сайт о химии (Источник).
  3. Интернет-портал promobud.ua (Источник).