Белки – этоприродные полимеры, построенные из остатков аминокислот.

Гидролиз белков

Пептидная связь гидролизуется в кислой или щелочной среде. При этом образуются соли аминокислот по карбоксильной группе или по аминогруппе (рис. 1).


Рис. 1. Образование солей

Белки гидролизуются и под действием ферментов (рис. 2).

Гидролиз белков

Рис. 2. Гидролиз белков

Строение белков

Рассмотрите рисунок 3.

Строение белков

Рис. 3. Строение белков

Первичная структура белка – этопоследовательность аминокислотных остатков.

Вторичная структура белка – расположение полипептидной цепи в пространстве, обусловленное водородными связями между атомом кислорода карбоксильной группы и атомом водорода аминогруппы разных аминокислотных остатков.

Третичная структура белка – расположение вторичной структуры в пространстве, обусловленное дополнительными взаимодействиями между различными участками полипептидной цепи. Этими взаимодействиями могут быть:

образование дисульфидных мостиков между остатками аминокислоты цистеина,
ионные связи между боковыми карбоксильными группами и аминогруппами (солевые мостики),
сложноэфирные связи между боковыми карбоксильными группами и ОН-группами остатков серина или треонина (сложноэфирные мостики),
водородные связи между боковыми гидроксилами, карбоксильными группами, аминогруппами и электроотрицательными атомами другого участка цепи,
гидрофобные взаимодействия (молекула стремится свернуться так, чтобы углеводородные остатки были сближены друг с другом внутри клубка, а внешний слой составляли группы, взаимодействующие с полярными молекулами воды),
p-стэкинг – притяжение между плоскостями двух бензольных колец за счет частичного перекрывания р-орбиталей атомов углерода.

Четвертичная структура белка – объединение нескольких полипептидных цепей в один белок.

Например, гемоглобин состоит из 4 пептидных цепочек, каждая из которых содержит по 140 остатков аминокислот.