07. Строение и функции белков

Химический состав и строение молекулы белка

В состав клетки входят различные органические компоненты. Обязательной частью любой клетки являются белки. В живом организме насчитывается несколько тысяч белков, и каждый из них уникален по своей структуре.

В состав молекулы белка входят углерод, кислород, водород и азот; некоторые белки могут содержать фосфор, серу, а также катионы металлов.

Например, в состав молекулы гемоглобина входит атом железа.

Белки являются сложными высокомолекулярными органическими соединениями — биополимерами, имеющими большую (от нескольких десятков до миллионов единиц) молекулярную массу.

Белки состоят из мономеров — остатков аминокислот.

Название «аминокислоты» связано с тем, что в их состав входит аминогруппа (-NH2) и карбоксильная группа (-COOH). Эти группы атомов содержатся в каждой аминокислоте и присоединены к одному и тому же атому углерода, к которому присоединяется ещё и боковая группа — радикал (R).

Именно радикал определяет уникальные свойства каждой из аминокислот. В простейшей аминокислоте — глицине — в качестве радикала выступает атом водорода, а в аминокислоте серине радикал имеет сложное строение. Таким образом, каждая аминокислота имеет своё особое строение, свойство и название.

При взаимодействии аминокислот друг с другом между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой образуется прочная пептидная связь, являющаяся разновидностью ковалентной химической связи, и выделяется молекула воды.

Соединение из двух аминокислот называют дипептидом, из трёх — трипептидом; если таким образом соединяются несколько аминокислот, то образуемую ими цепь называют полипептидом. При этом на одном конце такой цепи всегда будет группа NH2, а на другом — группа COOH.

Для записи последовательности аминокислот в полипептидных цепях используют сокращённые названия аминокислот.

Растения и бактерии (автотрофы) способны синтезировать все необходимые им аминокислоты из более простых веществ.

В организме животных и человека некоторые аминокислоты синтезироваться не могут, их называют незаменимыми, и поэтому они должны поступать в организм с пищей.

В природе известно около двухсот аминокислот, но всё разнообразие белковых молекул, встречающихся в живых организмах, обеспечивается комбинацией всего лишь 20 разных аминокислот. Все белки различаются по количеству остатков аминокислот, а также их последовательности в полипептидной цепи.

Классификация белков

Среди белков различают простые белки — протеины, которые состоят только из аминокислот. К простым белкам относят многие ферменты, например фермент поджелудочной железы — трипсин.

Сложные белки — протеиды — кроме аминокислотных остатков содержат ещё и небелковый компонент. Так, липопротеиды содержат липиды, нуклеопротеиды — нуклеиновые кислоты, гликопротеиды — углеводы, металлопротеиды содержат атомы металлов (железа, цинка, магния, меди и других).

К сложным белкам относятся иммуноглобулины (или антитела), большинство ферментов, хромопротеины, имеющие окрашенную небелковую часть.

Например, в молекуле гемоглобина каждая из четырёх цепей связана с небелковой частью — гемом, в центре которого содержится ион железа, придающий гемоглобину красную окраску.

Состояние белкового обмена зависит не только от того, сколько белка поступает в организм с пищей, но и от его качественного состава.

Белки, исходя из их пищевой ценности, принято делить на полноценные (они содержат остатки всех необходимых человеку аминокислот) и неполноценные (в этих белках отсутствуют какие-либо незаменимые аминокислоты).

Полноценные белки имеют главным образом животное происхождение, например белки молока, мяса, рыбы, яиц.

Семена многих культурных растений содержат большое количество белков (например, бобовых, злаков), но для человека они являются неполноценными, поскольку в растительных белках часто отсутствует одна или несколько незаменимых аминокислот.

Растительный белок

Белки — это основа основ нашего организма, они участвуют в росте клеток и мышечной ткани, влияют на правильную работу иммунной, нервной, дыхательной и обменной систем.

Белки бывают животного и растительного происхождения.

Первый вид мы получаем из таких продуктов, как мясо, рыба, птица, а также молочные продукты.

А откуда получать растительный белок?

Чемпионом по содержанию растительного белка (36 % на 100 г) и практически всего списка аминокислот является соя. Из незаменимых аминокислот в ней отсутствует только метионин. Соевые продукты (тофу, сыр из соевого молока) даже называют «мясом без костей».

Затем идут бобовые (фасоль, чечевица, нут); не меньше растительного белка в орехах (кешью, миндаль, грецкие орехи).

Злаковые и разные виды продуктов из них: овсянка, гречка, рис, перловка, киноа, булгур, кус-кус — содержат 10–12 г белка на 100 г. И здесь же с 9 г кукуруза.

Белки есть и в зелёных овощах (зелёном горохе, брокколи, шпинате, авокадо и спарже).

В чём польза растительного белка?

• Растительные продукты, содержащие большое количество протеинов, также являются источником витаминов и клетчатки. Растительная клетчатка влияет на работу кишечника и состав его микрофлоры, выводит токсины и холестерин, приводит в норму уровень глюкозы, а также создаёт чувство сытости.

• Растительные белки усваиваются быстрее и легче, чем животные, и не перегружают организм.

• Растительная пища богата витаминами, микро- и макроэлементами; некоторых из них в продуктах животного происхождения попросту нет.

• В растительной пище нет насыщенных жиров и вредного холестерина, которые особо опасны для людей с избыточным весом и болезнями сердечно-сосудистой системы.

Однако переход полностью на постный растительный белок далеко не всегда бывает безопасным для организма.

Важно помнить о необходимости животных белков, дефицит которых может вызвать анемию.

Для полноценного рациона следует употреблять оба вида белков в равных пропорциях, что даст наиболее благоприятный эффект для организма.

Уровни организации белковой молекулы

Изучение белков показало, что макромолекула каждого из них имеет определённую пространственную конфигурацию.

Известно четыре уровня организации белковых молекул. Рассмотрим каждый из них.

Сначала аминокислотные остатки соединяются в линейной последовательности. Эта последовательность характеризуется как первичная структура. Она специфична для каждого белка и определяет его форму, свойства и функцию.

Молекула белка, имеющая первичную структуру, ещё не способна выполнять свои специфические функции, нужна более сложная структурная организация.

Поэтому эта цепь впоследствии закручивается, принимая вид спирали или складчатого слоя, за счёт образования водородных связей между -СО- и -NH- группами аминокислотных остатков, расположенными на соседних витках спирали или складки.

Несмотря на то, что водородные связи слабые и непрочные, благодаря их большому количеству в комплексе они обеспечивают поддержание довольно прочной структуры.

Часто белкам для приобретения биологической активности вторичной структуры бывает недостаточно.

В этом случае образовавшаяся спираль продолжает скручиваться и приобретает сложную, но специфическую для каждого белка форму, например, вид клубка или глобулы.

Это третичная структура белка, прочность которой обеспечивается ионными, водородными и дисульфидными (-S–S-) связями, а также гидрофобными взаимодействиями.

Третичная структура характеризует пространственную укладку молекулы белка (глобулярную или фибриллярную), которая играет важную роль в осуществлении её функции и характерна для большинства белков организма.

Например, белок мышц, составляющий основу хрящей и связок, имеет вид волокон, объединённых в пучки, а фермент трипсин, под действием которого происходит расщепление белков в кишечнике, имеет глобулярное строение.

Для выполнения определённых функций организму требуются белки с более сложной структурной организацией, поэтому некоторые белки обладают четвертичной структурой, которая создаётся объединением нескольких (двух, трёх и более) обладающих третичной структурной организацией молекул белка.

В состав белков, имеющих четвертичную структуру, обычно входит небелковый компонент.

Свойства белков

Под действием различных внешних факторов (температуры, кислотности среды и других) может произойти разрыв слабых связей, поддерживающих пространственную структуру макромолекулы белка, что соответственно ведёт к изменению его свойств и функции.

Этот процесс называют денатурацией.

При длительном сильном воздействии повреждающих факторов наступает необратимая денатурация — разрушение первичной структуры белка.

Например, денатурации подвергается белок, составляющий секрет паутинной железы у пауков.

Паук выделяет капельку секрета, в результате механического натяжения структура белка нарушается, из растворимой формы белок переходит в нерастворимую — формируется паутинная нить.

Ещё одним простейшим примером денатурации является приготовление яичницы: при нагревании жидкого и прозрачного яичного белка под действием высокой температуры структура белка разрушается, и он становится плотным и непрозрачным.

При денатурации сначала нарушается четвертичная структура, далее третичная, затем вторичная структура и белок остаётся в виде полипептидной цепи.

Если действие факторов было несильным и непродолжительным и первичная структура белка не разрушена, то молекула способна вернуться в своё первоначальное состояние, восстанавливается и её функциональная активность.

Данный процесс называется ренатурацией. Это означает, что именно первичной структурой определяются все особенности строения макромолекулы белка.

Функции белков

Очень важной является ферментативная (или каталитическая) функция белков.

Ферменты — это белки — биологические катализаторы. Они ускоряют химические реакции в клетке в миллионы раз, но сами при этом не расходуются. Участвуя в реакциях синтеза и расщепления различных веществ, ферменты обеспечивают жизнедеятельность организма.

Все ферменты — глобулярные белки с третичной или четвертичной структурой.

Они могут быть простыми, состоящими только из белка, или сложными. В состав сложных ферментов кроме белка входит ещё и небелковое соединение — кофермент, это, как правило, витамины и неорганические вещества — ионы различных металлов.

Ферменты ускоряют химические реакции за счёт тесного взаимодействия субстрата (исходных реагирующих веществ) с небольшим участком молекулы фермента — активным центром.

Химическое строение и форма активного центра таковы, что с ним могут связываться только определённые субстраты с соответствующей пространственной структурой.

Присоединившись к активному центру, молекулы субстрата, расположившись в пространстве определённым образом, деформируются, в их структуре отдельные химические связи расслабляются, и скорость реакции увеличивается.

На заключительном этапе химической реакции фермент-субстратный комплекс распадается, при этом высвобождаются конечные продукты реакции, а свободный активный центр может принимать новые молекулы вещества-субстрата.

Ферменты обладают высокой специфичностью, то есть один фермент катализирует только одну реакцию (или реакции одного типа).

Механизм действия ферментов впервые изучил немецкий учёный Эмиль Фишер.

Так как ферменты являются белками, то в отличие от неорганических катализаторов они активно работают в определённом диапазоне температур, кислотности среды и других факторов.

При повышении температуры или изменении кислотности среды происходит денатурация ферментов, и они теряют свою каталитическую способность.

Важной функцией белков является строительная (или структурная), поскольку белки являются основой всех клеточных мембран и органоидов клетки.

В комплексе с дезоксирибонуклеиновой кислотой (ДНК) белки образуют тело хромосомы, а в комплексе с рибонуклеиновой кислотой  — немембранные органоиды рибосомы.

Белок коллаген является важным компонентом соединительной ткани, эластин — компонентом связок, стенок кровеносных сосудов. Кератин составляет основу волос, шерсти, ногтей, перьев птиц.

Без белков невозможно движение клеток и организма в целом. Двигательная функция заключается в способности специальных сократительных белков изменять свою структуру.

Так, белки мышечного волокна актин и миозин обеспечивают движение животных, а движение мембранных органоидов внутри клетки происходит по построенным из белка тубулина микротрубочкам.

В плазме крови, в клеточной мембране, цитоплазме есть особые транспортные белки, которые способны присоединять и переносить различные вещества.

Например, гемоглобин крови, образуя неустойчивые соединения с кислородом или углекислым газом, транспортирует эти вещества, тем самым обеспечивая процессы клеточного и тканевого дыхания.

Белки-переносчики, входящие в состав цитоплазматических мембран, обеспечивают активный транспорт веществ внутрь клетки и из клетки наружу.

Таким образом, белки выполняют ещё одну функцию — транспортную.

В специальных клетках растений и животных синтезируются вещества, которые регулируют физиологические процессы, происходящие в организме, — гормоны. Многие гормоны — белки, они осуществляют регуляторную функцию.

Например, синтезирующиеся особыми группами клеток поджелудочной железы инсулин и глюкагон, которые регулируют обмен углеводов в организме человека.

При недостатке инсулина глюкоза из крови плохо поступает в клетки тела человека. В крови накапливается избыток глюкозы, но клетки не могут её захватить без помощи инсулина и голодают.

При дефиците инсулина у человека развивается заболевание, называемое сахарным диабетом.

Предохраняя организм от проникновения чужеродных организмов и от повреждений, белки тем самым выполняют защитную функцию.

Белки иммуноглобулины (или антитела) участвуют в иммунных реакциях; также способен уничтожать многие вирусы белок интерферон.

Антитела связывают антигены (вирусы, бактерии, опухолевые клетки) и обезвреживают их.

Защитная функция белков лежит в основе иммунитета.

В составе мембранных рецепторов белки выполняют рецепторную функцию, обеспечивая ответ на раздражение, восприятие и преобразование сигналов, поступающих из внешней среды или других клеток.

Например, родопсин — зрительный пигмент сетчатки глаза, ответственный за «сумеречное зрение».

Белки могут быть запасными питательными веществами и служить резервным источником энергии.

Например, резервные белки, которые откладываются в семенах бобовых растений, используются при прорастании зародыша и как источник азота при развитии проростка.

При расщеплении белки могут служить источником энергии в клетке, так как при полном окислении 1 грамма белка выделяется 17,6 кДж (или 4,1 ккал) энергии.

Однако для этой цели белки используются в исключительных случаях, только когда полностью истощаются основные источники энергии — углеводы и жиры.

Итак, мы выяснили, что белки — это биополимеры, важнейшие вещества, без которых жизнь организмов невозможна.

Строение белковых молекул определяет их многообразие и выполнение ими чрезвычайно важных и многочисленных функций, которые лежат в основе различных жизненных процессов.

Список литературы

1. Каменский А. А., Касперская Е. К., Сивоглазов В. И. Биология. 10 класс: учеб. для общеобразоват. организаций: базовый уровень. — М.: Просвещение, 2019.

Дополнительные рекомендованные ссылки на ресурсы сети Интернет

Интернет-портал «xumuk.ru» (Источник):

1. Структурная организация белков (Источник)

2. Функции белков (Источник)

3. Вторичная структура белка (Источник)

Домашнее задание

1. Какие вещества называют белками?

2. Сколько видов аминокислот входит в состав белка?

3. Какие химические связи обеспечивают стабильность первичной структуры белковой молекулы?

4. Охарактеризуйте вторичную и третичную структуры белка.

5. Что такое денатурация белка? Что может служить её причиной?

6. Какие биологические функции осуществляют белки? Опишите механизм работы фермента.

Изображения используются согласно лицензии Shutterstock / FOTODOM

Иллюстратор Гусакова В. Ф.